NMR-Spektroskopie
Protein-Strukturbiologie mit Kernmagnetresonanz-Spektroskopie (NMR)
In den letzten Jahren wurden in der Strukturbiologie mit Hilfe der kernmagnetischen Resonanzspektroskopie (NMR) außerordentliche Fortschritte erzielt. Die Präzision und Genauigkeit der NMR-Strukturen in Lösung hat sich drastisch verbessert, und der obere Bereich der Molekulargewichte, der für die NMR-Strukturbestimmung zugänglich ist, wird immer größer.
Sind erst einmal vernünftige Lösungsbedingungen gefunden, steht der NMR-Strukturbestimmung nichts mehr im Wege. Die Verwendung von Kernspins in biomolekularen Strukturstudien hat außergewöhnliche Anstrengungen erfordert, die chemische Physik, die Entwicklung von Instrumenten, neue Algorithmen und Markierungsstrategien umfassen.
Die NMR kann eine realistische, dynamische und/oder zeitgemittelte Ansicht einer Makromolekül-Liganden-Grenzfläche oder sogar der vorübergehenden intramolekularen Grenzflächen während der Proteinfaltung liefern, die mit anderen Methoden nicht möglich ist. Dies ist ein Vorteil bei der Untersuchung der Rolle lokaler entropischer Beiträge zur Bindung unter Verwendung von Relaxationsmethoden und bei der Zerlegung lokalisierter schwacher Beiträge, wie beim SAR-Ansatz (Struktur-Aktivitäts-Beziehungen) durch NMR.
